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As proteínas são os componentes mais abundantes e importantes da saliva, derivando de diferentes secreções glandulares (parótidas, submandibulares, linguais e glândulas menores) e não glandulares (sangue, mucosa, epitélio bucal e fluido crevivular).

As PRPs são conhecidas como “precursoras da formação da PA”, pela sua grande afinidade com o esmalte dentário, decorrente de suas interações eletrostáticas (HANNIG, M.; JOINER, 2006). As PPRs básicas parecem ser

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exclusivas das glândulas parótidas, enquanto as PPRs ácidas são originadas das glândulas submandibular e parótida. As PRPs são altamente polimórficas, e, embora codificadas por somente seis genes, mais de 50 proteínas diferentes existem, principalmente por causa do rearranjo dos genes, e também devido ao processamento pós-secreção (HAY et al., 1988). As PRPs têm como função formar uma cobertura orgânica sobre a superfície do dente e das mucosas e conferem lubrificação, favorecem a mastigação e deglutição. Além disso, inibem a deposição de cristais na superfície do esmalte (HAY; MORENO, 1979).

Outra proteína muito importante para a PA é a estaterina, em termos de propriedades físicas. Seu nome deriva do grego “Statheropio”, que significa estabilizar, e é secretada pelas glândulas parótida e submandibular. Tem por função conferir lubrificação no ambiente bucal, e também a inibição do crescimento de cristais, tanto inibindo a precipitação espontânea de fosfato de cálcio, precipitação primária; quanto o crescimento do cristal, precipitação secundária. A estaterina também adsorve à hidroxiapatita, facilitando a aderência de algumas bactérias, como Actinomyces viscosus e Fusobacterium nucleatum (HELMERHORST; OPPENHEIM, 2007; JENSEN et al., 1991)

Outro grande grupo de proteínas que compõe a PA são as mucinas que são secretadas pelas glândulas submandibulares e sublinguais. As mucinas são glicoproteínas, com elevado peso molecular, que contribuem significativamente no comportamento viscoelástico da saliva. Têm função de lubrificação e hidratação, revestindo os tecidos duros e moles da cavidade bucal. Em adição, têm efeito protetor contra a erosão do esmalte, além de conferir proteção mecânica e antimicrobiana (BUZALAF; HANNAS; KATO, 2012; CARPENTER, 2013; TABAK, 1990).

As histatinas pertencem a uma família de peptídeos básicos ricos em

histidinas que se encontram na saliva humana (OPPENHEIM et al., 1988). Estas

são consideradas também como precursores da formação da PA, sendo originadas da glândula submandibular. Exibem atividades antibacterianas e antifúngicas contra

Cândida albicans e Cryptococcus neoformans. O efeito antimicrobiano do histatina 5

é devido à sua composição de múltiplos resíduos de aminoácidos básicos arginina e lisina. Essas proteínas atuam na membrana celular da bactéria, formando poros, resultando na perda da seletividade e isto resulta na morte bacteriana.

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As cistatinas são proteínas secretadas pelas glândulas submandibular e sublingual. São proteínas de baixo peso molecular, divididas em 6 grupos (A, C, D, S, AS e SN), resistentes à degradação enzimática e atuam como inibidores específicos das cisteína-proteinases e antimicrobianas. Os níveis de cistatina são maiores em pacientes com periodontite crônica (tipo C), enquanto que os pacientes que apresentam a cavidade bucal saudável apresentam o tipo S (LAMKIN et al., 1991; SIQUEIRA; CUSTODIO; MCDONALD, 2012; SIQUEIRA et al., 2007b).

Outra importante proteína é a anexina, do grego “trazer/aderir junto” (bring/

hold together). A propriedade principal desta proteína deve-se a sua ligação aos

fosfolipídeos das membranas biológicas e têm as propriedades de regulação de correntes iônicas de Ca+2 (GERKE; MOSS, 2002).

A anidrase carbônica VI é secretada pelas glândulas salivares das células acinares serosas. Tem a função de proteger os dentes da cárie através de mecanismo relacionado à capacidade tampão. A anidrase carbônica acumula-se à película e mantém sua atividade enzimática. Em geral, a anidrase carbônica catalisa a reação reversível CO2 + H2O ↔ HCO3- + H+, deste modo, acelera a neutralização do ácido contribuindo para a proteção contra a desmineralização (LEINONEN et al., 1999).

Outro grupo de proteínas conhecidas são as proteínas salivares ricas em aminoácidos aromáticos. Dentre elas, a lactoferrina, que origina-se da saliva total. Possui um alto peso molecular, e um núcleo porfirínico, que está ligado ao transporte de íons de ferro na saliva, sendo que cada molécula se liga a 2 íons de ferro. Tem um importante papel antimicrobiano, inclusive contra os Streptococcus

mutans, que necessitam de ferro para seu crescimento (OTTO, 2011).

As enzimas salivares têm atividade catalítica, degradando os componentes salivares, tornando-os adequados para a absorção. (HANNIG, C.; HANNIG; ATTIN, 2005). A enzima mais abundante é a alfa-amilase, que hidrolisa as ligações glicosídicas α-1-4 de polissacarídeo do amido e glicogênio. Liga-se seletivamente com várias espécies de estreptococos, como S. sanguis, S. gordonii, S. mitis, S.

parasanguis, S. christa e S. salivarius, facilitando a aderência na superfície dentária.

Algumas bactérias produzem proteínas ligadoras de amilase, como o S. gordonii. Em adição, a alfa-amilase forma complexo com a glicosiltransferase na presença da proteína ligadora de amilase, podendo influenciar na ecologia de biofilmes bucais

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durante a fase inicial de colonização da superfície dentária (HANNIG, C. et al., 2004).

A lisozima é uma enzima secretada pelas glândulas submandibulares e sublinguais com carga positiva encontrada em abundância na saliva. Têm como principais funções interagir com outras proteínas, auxiliando na formação de proteínas aglomeradas na PA, além disso, atua como componente antibacteriano (HANNIG, C.; SPITZMULLER; HANNIG, 2009; SIQUEIRA; CUSTODIO; MCDONALD, 2012; SIQUEIRA et al., 2007b).

A lactoperoxidase é uma enzima de alto peso molecular, contendo um anel de porfirina e ferro como cofator. Origina-se a partir da glândula parótida. Na saliva, a lactoperoxidase utiliza particularmente o íon tiocianato como substrato em presença do peróxido de hidrogênio, e os produtos liberados desta reação, em especial o íon hipotiocianato (OSCN-), são capazes de oxidar compostos importantes, como por exemplo, os grupamentos tióis de proteínas existentes nas células bacterianas, tornando-as inativas. Desta forma, a lactoperoxidase exerce também uma ação antibacteriana (OTTO, 2011; (HANNIG, C.; HANNIG; ATTIN, 2005).

As imunoglobulinas são glicoproteínas presentes no plasma sanguíneo, derivadas da saliva total, cuja principal função é a defesa contra invasores do organismo. Essas proteínas são quimicamente heterogêneas e apresentam propriedades de se combinarem aos antígenos. As imunoglobulinas secretórias apresentam a primeira linha de defesa do organismo, formam macromoléculas, e impedem a aderência às superfícies das mucosas, facilitando a remoção pela deglutição Dentre estas, a imunoglobulina A (IgA), representa 60% do total de imunoglobulina na saliva, sendo sintetizada por células plasmática das glândulas salivares. É ativamente transportada através da proteína receptora de imunoglobulina polimérica (pIgR). A IgA é endocitada pela célula, e mantida dentro de uma vesícula e transportada para o citoplasma da célula até a membrana apical, onde o receptor é clivado para liberar a IgA (CARPENTER, 2013; ORSTAVIK; KRAUS, 1974).

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