Bloggsfæren i England

A vida dos microrganismos, assim como dos outros organismos vivos, depende de um conjunto de reações que ocorrem de forma ordenada nas células. Praticamente todas essas reações são mediadas por proteínas catalisadoras, denominadas enzimas. Existem centenas de enzimas diferentes para catalisar as diversas reações que ocorrem nas células dos organismos vivos (Weil,2000)

Enzimas isoladas ou células inteiras, quer na forma livre ou em preparados, têm sido utilizados como catalisadores biológicos à escala industrial, pois, estes biocatalizadores apresentam inúmeras vantagens relativamente a outros químicos, conduzindo à formação de produtos enantiomericamente puros e de acordo com as normas que regulamentam a indústria alimentar, farmacêutica e para fins agrícolas (Lima & Mota, 2003).

A especificidade é uma das características principais dos enzimas. A especificidade pode ocorrer a nível do tipo de reação ou a nível do substrato da reação. Assim, cada enzima só pode catalisar um único tipo de reação química e atuar sobre um determinado substrato. A configuração espacial de cada enzima determina a existência de um centro ativo que é complementar no todo ou em parte do substrato. Algumas enzimas são capazes de atuarem sobre uma família de compostos, enquanto outras só podem atuar sobre um único substrato (Weil,2000).

Segundo Weil (2000), os enzimas são frequentemente designados em categorias, atendendo o tipo de reação que catalisam. Assim, existem:

Oxirredutases _ Catalisam reações de oxidação redução;

Transferases _ Catalisam reações em que existe a transferência de um grupo monocarbonado;

Hidrolases _ Catalisam reações de hidrólise, cortando ligações éster, ligações osídicas e ligações peptídicas;

Liases _ Catalisam reações em que há eliminação de um grupo por processo diferente da hidrólise ou catalisam reações em que ocorre a adição de um grupo;

Isomerases _ Catalisam a transformação de um isómero noutro;

45

resultante da rutura de uma ligação de alto potencial energético.

A regulação da atividade enzimática é um aspeto essencial para as células, garantindo o seu metabolismo. São várias as condições que afetam a atividade dos enzimas (Pelczar et al, 1980).

Cada enzima possui um intervalo de valores de pH e temperatura em que é ativa. Dentro deste intervalo, encontramos os valores de pH e temperatura ótimos de atividade. Fora deste intervalo de atividade, os enzimas sofrem modificações estruturais, deixando de ser ativos (Weil, 2000).

Cada enzima funciona em determinados valores de temperatura e pH. Variações extremas de pH e temperatura podem levar à destruição dos enzimas e/ou à sua inativação. Geralmente, temperaturas muito baixas inativam os enzimas e valores muito elevados destroem- nos. Sendo os enzimas responsáveis pela catálise das reações associadas aos processos vitais dos organismos vivos, a influência dos valores de temperatura e pH a nível dos enzimas vai manifestar-se a nível da atividade das células (Pelczar et al, 1980).

O aumento da velocidade inicial de uma reação enzimática com o aumento da temperatura revela a existência de duas fases distintas. Inicialmente, o aumento da temperatura provoca o aumento da velocidade da reação, devido ao aumento da concentração do complexo enzima substrato quando se fornece energia sob a forma de calor. Porém, para além de um certo valor de temperatura assiste-se à desnaturação da proteína (Weil, 2000). Segundo este autor, as variações de pH podem ter um efeito ao nível da estrutura do enzima, mas também a nível da estrutura do substrato, provocando alterações nos seus graus de ionização, podendo impedir a formação do complexo enzima substrato. O valor de pH ótimo varia muito conforme os enzimas.

A concentração de enzima é um fator que também afeta a velocidade das reações, assim, o seu aumento revela maior quantidade de substrato transformado. Contudo, existem limites a esta proporcionalidade, pois a partir de determinadas quantidades de moléculas de enzimas deixa de haver substrato disponível para transformar, pelo que a velocidade de reação tende a estabilizar (Weil, 2000). O aumento de quantidade de substrato contribui para o aumento da velocidade de reação até um determinado valor, a partir do qual deixa de haver moléculas de enzimas livres, atingindo-se a saturação dos centros ativos dos enzimas, estacionando a velocidade de reação (Weil, 2000).

46

A atividade das enzimas pode ainda ser inibida ou induzida por compostos que se ligam a si e afetam a sua atividade. Os inibidores são compostos que formam com o enzima um complexo, diminuindo a sua atividade. Estes podem ser naturais, quando usados pelas células para regularem o seu metabolismo, ou artificiais que podem ser usados para combater doenças ou na indústria alimentar. Os inibidores são considerados competitivos quando apresentam uma estrutura semelhante ao substrato, podendo ocupar o centro ativo do enzima, impedindo a ligação do substrato ao enzima. Um inibidor não competitivo liga-se ao enzima mas num sítio diferente da ligação do substrato- centro alostérico, pelo que não interfere na formação do complexo enzima substrato, mas vais provocar alterações na estrutura do enzima, interferindo na velocidade de reação (Weil, 2000).

Dado que as enzimas são tão importantes a nível da biotecnologia, torna-se imperativo a compreensão por parte dos alunos do conceito de proteína e o seu processo de síntese, para a aquisição de aprendizagens significativas no âmbito deste tema. Assim, Carvalho & Bossolan (2008) efetuaram um estudo envolvendo 133 alunos do 2º ano do ensino médio de duas escolas do município de São Carlos, no Brasil, a fim de conhecer as conceções dos alunos acerca das proteínas e o que pode ter influenciado essas ideias prévias. Para a recolha de informação foi utilizado um questionário. Os resultados mostraram que algumas respostas foram dadas de uma forma muito superficial, podendo evidenciar falhas no processo de ensino aprendizagem acerca das proteínas. As respostas também apresentavam termos e expressões isoladas, por vezes estimuladas pelos media, percebendo-se que os alunos não se apropriaram suficientemente dos conceitos científicos. Essas conceções, apresentadas pelos alunos, podem dificultar o estabelecimento de relações das proteínas com outros assuntos, nomeadamente com a biotecnologia.