Betydningen av involvering i endringsprosessen

Aminoácidos livres e pequenos peptídeos com composições pré-definidas são

desejáveis do ponto de vista nutricional. Podem ser obtidos sinteticamente ou a partir de hidrólise de proteínas. Tradicionalmente, emprega-se a hidrólise ácida, em reatores batelada, mas esse processo conduz a um produto de massa molar variado (Adler-Nissen, 1986).

Assim, quando se deseja obter um hidrolisado com perfil de tamanhos de peptídeos pré-definido, a hidrólise ácida convencional não é adequada. Para uma hidrólise controlada do soro é preciso recorrer à catálise enzimática.

A hidrólise enzimática apresenta grandes vantagens, pelas condições suaves de reação e pela especificidade das enzimas, que permite controlar a funcionalidade do produto final. Todavia, o alto custo e a baixa estabilidade operacional das proteases são problemas clássicos na implementação industrial de processos enzimáticos de proteólise. Esses problemas, contudo, podem ser superados pelo uso de enzimas imobilizadas.

Os hidrolisados das proteínas geralmente têm sabor amargo, o que pode ser um dos fatores limitantes para sua utilização na alimentação. A tendência para a proteína formar peptídeos amargos está relacionada com seu conteúdo de aminoácidos hidrofóbicos e a redução de sua concentração nos hidrolisados produzidos melhora o sabor do produto final (Adachi et al., 1991).

Matoba e Hata (1972) apud Fitzgerald e O’Cuinn (2006) reportaram que a presença de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos situados internamente conduz a um sabor amargo maior do que quando os resíduos hidrofóbicos estão localizados em uma posição N- ou C-terminal em peptídeos. A quantificação de amargor dos hidrolisados é usualmente feita através de um painel de avaliação sensorial (Spellman et al., 2005).

A proteólise do soro leva a modificações que alteram ou evidenciam suas propriedades funcionais, aumentando assim suas aplicações. Essas modificações podem ser feitas por técnicas químicas, físicas ou enzimáticas. Nas modificações enzimáticas, as enzimas mais freqüentemente utilizadas são as proteases, que hidrolisam ligações peptídicas seletivamente para promover a redução da massa molar, possíveis alterações na conformação e aumento da hidrofilicidade devido à exposição de grupos aminos e carboxílicos. Em geral os efeitos da proteólise no tamanho, estrutura e polaridade podem resultar em alterações drásticas nas capacidades funcionais da proteína. Propriedades especificas do hidrolisado vão depender do grau de hidrólise (que é influenciado pela atividade específica da protease), do caráter físico-químico do substrato protéico e das condições de reação (Soares, 1995).

A qualidade nutricional do hidrolisado protéico depende da proteína inicial, a qual determina a sua composição de aminoácidos, e também o conteúdo dos pequenos peptídeos (Silvestre, 1994). Além disso, para uma boa nutrição é desejável que os aminoácidos não estejam livres na composição, uma vez que eles tornam os produtos dietéticos hiperosmóticos, o que pode causar secreções intestinais e conseqüentemente diarréia. Os di- e tri-peptídeos são menos hipertônicos que as misturas de aminoácidos livres, e seu uso na alimentação enteral aumenta a eficácia de absorção e reduz os problemas osmóticos. Dessa forma, torna-se clara a importância do desenvolvimento de tecnologia para obtenção de um hidrolisado protéico constituído por pequenos peptídeos e com quantidades controladas de aminoácidos aromáticos (Soares, 1995). Assim, o conhecimento da seqüência dos aminoácidos na cadeia é importante para previsão dos possíveis produtos da hidrólise de proteínas por enzimas específicas.

A hidrólise controlada e seqüencial de proteínas por enzimas como quimotripsina e carboxipeptidase A promove a liberação de aminoácidos aromáticos na solução, dentre os quais está a fenilalanina (Phe).

A remoção de aminoácidos aromáticos do hidrolisado protéico apresenta vantagens. A retirada de Phe, em especial, é de grande importância para produção de suplementos protéicos para fenilcetonúricos, que toleram apenas pequenas quantidades deste aminoácido na dieta (Lara, 1997).

Hidrolisados protéicos têm grande importância no tratamento de pacientes com desordens estomacais ou problemas na mucosa intestinal, bem como em lactentes desnutridos, com quadro alergênico na maioria dos casos. Nesses casos, deve-se ressaltar que as dietas não devem ser constituídas apenas por aminoácidos livres, pois, como já se mencionou, estas se tornariam hiperosmóticas, provocando secreção intestinal e diarréia, enquanto que di- e tripeptídeos seriam mais facilmente absorvidos.

Outros fatos já amplamente conhecidos relacionam-se a problemas de alergenicidade devido à presença no hidrolisado protéico, de proteínas e peptídeos de massa molar elevada e ao sabor amargo evidenciado durante a hidrólise (Saha e Hayashi, 2001), associado à hidrofobicidade das cadeias laterais e à fonte de proteína utilizada.

A inclusão de hidrolisados de proteínas em formulações específicas é uma área de interesse crescente. Os usos incluem aplicações clínicas, tais como produtos geriátricos, suplementos energéticos, controle de peso e dietas terapêuticas ou entéricas. Por causa de sua reduzida atividade antigênica, (Clemente, 2000), o uso de hidrolisados de proteínas para tratamento clínico de pacientes com desordens específicas de digestão, absorção e metabolismo de aminoácidos têm sido estendidos para pacientes desnutridos, em quadros de câncer, traumas e queimaduras, e encefalopatias hepáticas.

Na Tabela 2.3 apresenta-se o resumo dos principais usos dietéticos de hidrolisados de proteínas na nutrição humana.

Tabela 2.3: Usos dietéticos dos hidrolisados de proteínas na nutrição humana

Suplementação de proteínas Uso clínico

Bebidas energéticas Produtos geriátricos

Produtos para nutrição de esportistas Produtos dietéticos para controle de peso

Fenilcetonúria

Formulas infantes hipoalergênicas Doença aguda e crônica de fígado

Síndrome de Bowel Doença de Crohn

Pancreatite Colite ulcerativa